Etudiant : HAOUDI Khalid

Filière : Master Chimie (MC

Encadrant : Pr. BENZAKOUR MOHAMMED

Annèe : 2023

Résumé : La connaissance des structures tridimensionnelles des macromolécules biologiques est indispensable pour mieux comprendre leur rôle et pour la conception de nouvelles molécules thérapeutiques. Il existe de nombreuses et méthodes efficaces de chimie théoriques utilisées pour déterminer les propriétés structurales et thermodynamiques relatives aux systèmes physico-chimique ainsi que la simulation de spectres infrarouge etc…. Dans ce travail nous avons procéder à une étude bibliographique de calculs ab initio pour montrer l’importance des interactions et le rôle structurant de peptides avec un cation métallique. Les conformées à basse énergies des complexes [GlyHis]Na+ et [HisGly]Na+ ont été étudiés par des calculs ab-initio, l’optimisation de la géométrie au niveau HF/6-31G* et les énergies au niveau MP2/6-311+G**, L’étude des complexes sodiés de GlyHis et HisGly montre que la structure la plus stable implique la chélation du cation sodium par les deux oxygènes carbonyles et le cycle imidazole. Par contre, le complexe du tautomère Nδ -H d'HisGly favorise la chélation à l'oxygène carbonyle peptidique, le cycle imidazole et l’amine terminale. Dans les tautomères Nε -H des dipeptides sodiés [GlyHis]Na+ et [HisGly]Na+, le site de liaison le plus favorable de l'imidazole est l'azote Nδ, tandis que dans les tautomères Nδ-H c'est le nuage π qui assure l'interaction avec la chaîne latérale. En conséquence, seul le tautomère Nε -H de l’Histidine est favorisé.